Sebbene la termodinamica teorica delle interazioni antigene-anticorpo sia ben nota, la loro applicazione pratica nella rilevazione o nella rilevazione di autoanticorpi è scarsa. La determinazione dell'affinità ottimale per gli anticorpi funzionali consente il massimo beneficio terapeutico. La prossimità degli anticorpi è stata studiata per mezzo secolo e decenni dopo l'avvento della cromatografia di affinità, è diventata uno strumento potente. L'affinità descrive l'interazione in una posizione di contatto personale. La conoscenza della parentela, nonché della struttura e delle proprietà dell'antigene, è necessaria per valutare l'associazione tra affinità e potenziale per l'anticorpo funzionale. Tuttavia, oltre alla prossimità, esiste un altro concetto di legame che è la forza di legame generale dell'interazione tra l'antigene multi-valenza e l'anticorpo multivalente. Nonostante le evidenti differenze tra i due, i termini convergenza e affidabilità sono spesso usati vagamente. Diamo un'occhiata a entrambi.

Che cos'è l'affiliazione?

La relazione è il potere di collegare un paratope di una singola molecola di anticorpo a un epitopo appartenente a una molecola di antigene. Descrive l'interazione in una posizione di contatto personale. La conoscenza della parentela, nonché della struttura e delle proprietà dell'antigene, è necessaria per valutare l'associazione tra affinità e potenziale per l'anticorpo funzionale. Si basa sugli stessi principi termodinamici che regolano qualsiasi interazione biomolecolare riparativa, la stessa forza di legame che consente al sistema immunitario di combattere le infezioni. E il potere rappresenta la forza del legame specifico tra l'anticorpo e il suo antigene. Una valutazione accurata e accurata dell'affinità per le interazioni antigene-anticorpo è una misura importante per stabilire la soglia e la soglia potenziale per l'anticorpo terapeutico. Da un punto di vista termodinamico, la prossimità è espressa come la somma di tutte le forze attrattive, portando ad un aumento della forza di legame e una diminuzione della forza di legame.

Che cos'è l'avidità?

L'affidabilità è un altro concetto compulsivo che viene spesso confuso con l'intimità; In effetti, entrambi i termini si riferiscono al concetto di forza di legame, ma l'affidabilità si riferisce alla forza di legame dell'antigene totale di una miscela di anticorpi policlonali. L'affidabilità si ottiene quando un antigene multi-valenza si lega con un anticorpo bivalente nella soluzione o quando si lega un anticorpo a due molecole di antigene monovalenti sulla superficie. Contrariamente alla parentela, l'affidabilità descrive le interazioni tra il ligando e diversi siti di ligando nel ligando, rispettivamente. In poche parole, l'avidità è la forza di legame tra l'anticorpo multi-valenza e l'antigene antivirale. L'evitabilità non può essere descritta in termini termodinamici e può essere ottenuta mediante misurazioni cinetiche. L'affidabilità dell'anticorpo dipende dall'effetto dei siti di legame dei singoli anticorpi ma maggiore dell'affinità di legame, poiché tutte le interazioni anticorpo-antigene devono essere interrotte contemporaneamente per tutte le scissioni di anticorpi.

Differenza tra affinità e affidabilità

Definizione di parentela e affidabilità

I termini vicinanza e affidabilità sono talvolta usati in modo intercambiabile come sinonimi. In effetti, entrambi i termini si riferiscono al concetto di forza vincolante. La relazione è definita in termini di misurazione termodinamica del grado di legame tra l'anticorpo e l'antigene, mentre la forza totale del legame anticorpale multi-equivalente all'antigene multi-valenza è chiamata affidabilità o altrimenti nota come "affinità funzionale". Collegando il sito di legame dell'anticorpo a un singolo epitopo di antigene, ma l'affidabilità è la piena forza della forza di legame dell'antigene della miscela di anticorpi policlonali. L'affidabilità è anche conosciuta come affinità funzionale.

L'emergenza

Il termine fraternità si riferisce all'interazione tra l'anticorpo e il ligando non omogeneo, come l'epten, mentre il termine avidia rappresenta l'energia di legame totale tra gli anticorpi e l'antigene multi-valenza. La costante di consolidamento è una misura dell'affinità anticorpale per l'epitopo. L'evitabilità non può essere descritta in termini termodinamici ed è ottenuta mediante misurazioni cinetiche. Da un punto di vista termodinamico, la prossimità è espressa come la somma dell'energia delle forze attrattive e repulsive intermolecolari vicine tra il determinante antigenico e il suo sito di legame.

Significato biologico

La prossimità degli anticorpi può svolgere un ruolo cruciale nel determinare l'attività biologica degli anticorpi. Pertanto, è necessario caratterizzare la risposta degli anticorpi in termini di prossimità e grandezza e comprendere come l'affinità degli anticorpi potrebbe influenzare una particolare analisi. Il termine avidite è talvolta usato come sinonimo di prossimità, ma è spesso usato per descrivere la capacità degli anticorpi di formare complessi stabili con antigeni. L'avidità è il potere cumulativo di un gran numero di composti che legano i singoli anticorpi.

Relazione e affidabilità. Uno schema di confronto

Riepilogo di affinità e affidabilità

Nonostante le loro differenze, i termini convergenza e affidabilità sono spesso usati vagamente. La relazione è il potere di legare un paratope di una singola molecola di anticorpo a un epitopo appartenente alla molecola di antigene e può essere rilevato solo da un singolo frammento Fab monovalente. Questa è la somma di tutte le forze attrattive che causano la diminuzione della forza di legame, che fa diminuire la forza di legame. A sua volta, l'affidabilità è anche nota come forza di legame e affinità funzionale tra l'anticorpo multi-valenza e l'antigene antivalente. L'energia di legame misurata riflette l'affidabilità degli anticorpi tra gli anticorpi e i loro rispettivi antigeni. A differenza della prossimità, l'affidabilità non può essere descritta in termini termodinamici ed è ottenuta mediante misurazione cinetica.

RIFERIMENTI

  • Credito immagine: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/c/c7/Figure_42_03_04.jpg
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